Широкое распространение патогенных бактерий, устойчивых к применяемым антибиотикам, диктует необходимость разработки новых антибактериальных препаратов.

       Так, крайне интересным представляется использование антимикробных пептидов — белковых молекул, состоящих из 12–50 аминокислотных остатков. Они являются перспективной альтернативой традиционным антибиотикам, так как обходят многие механизмы резистентности, не являются токсичными, легко синтезируются и обладают высокой скоростью действия. Более того, некоторые виды таких пептидов давно "используются" в природе и доказали свою эффективность в ходе эволюции. Речь идет о пролин-богатых антимикробных пептидах, которые синтезируются в организмах многих животных для защиты своих хозяев от бактериальных инфекций.

       Сотрудники НИЦ "Курчатовский институт" совместно с коллегами из Института биоорганической химии имени академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова и МГУ имени М.В. Ломоносова изучили семейство антимикробных пептидов, широко распространенных среди жвачных млекопитающих. В результате был обнаружен новый класс пролин-богатых антимикробных пептидов, получивший название "румицидины" (от латинского Ruminantia — "жвачные"). При помощи геномного майнинга они подверглись тщательному исследованию как со структурной, так и с функциональной точки зрения для детального определения механизма их ингибирующего действия на клетки бактерий.

       Было показано, что основной механизм действия румицидинов — нарушение биосинтеза белка бактерий. Проникая в бактериальную клетку, эти пептиды связываются с рибосомой и блокируют ее работу.

       — Структурное исследование румицидинов проводилось методом криогенной электронной микроскопии на базе Ресурсного центра Курчатовского комплекса НБИКС-природоподобных технологий. Наша подгруппа выяснила, как именно румицидин располагается в выходном канале, были обнаружены контакты, которые он образует с частями рибосомы. Это ключевая информация, потому что позволяет предположить, какие элементы важны для этого взаимодействия, а какие не так принципиальны. Мы можем изменить последовательность антимикробного пептида для того, чтобы, например, усилить прочность его контактов с каналом, или можем вводить какие-то модификации, — рассказывает Елена Полесскова, старший научный сотрудник Отделения молекулярной и радиационной биофизики НИЦ "Курчатовский институт" – ПИЯФ.

       Широкий спектр антибактериальной активности, высокая эффективность в модели инфекции животных и отсутствие побочных эффектов в отношении человеческих клеток in vitro делают румицидины перспективными молекулами для разработки антибиотиков, нацеленных на рибосомы.